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El dominio NTPasa con bucle P en la nitrogenasa p. Transaminasas similares determinan la quiralidad de los. La superfamilia del citocromo P p. Clases de aminoacil-tRNA sintetasas p. La familia de los receptores olfativos p. El plegamiento de las inmunoglobulinas p.
Monitorizacion de cambios en la hemoglobina glicosilada p. Beriberi y envenenamiento por mercurio p. Trastornos hereditarios del ciclo de la urea hiperamonemia p.
Alcaptonuria, enfermedad del jarabe de arce en la orina y fenilce-. Trastornos hereditarios del metabolismo de porfirina p. Adenosina desaminasa e inmunodeficiencia combinada grave. Hipercolesterolemia y aterosclerosis p. Enfermedad de la materia blanca evanescente p. Empleo de la capsaicina para el tratamiento del dolor p.
Cuando se ha. Empleo de liposomas para investigar la permeabilidad de las mem-. Cuando se considera oportuno, a lo largo del libro se. Al igual que en ediciones anteriores, nos complace incluir. Esta 7. Por otro parte, los autores proporcionan a profesores y. Como viene siendo tradicional, el equipo de traductores. Sin pretender. Aquejado desde. Quiero agradecer a Editorial. Agradezco muy espe-. Profesores y doctores que.
Dos hebras sencillas de DNA se emparejan para. Los enlaces covalentes y no covalentes son importantes para la. Los amortiguadores regulan el pH en los organismos y en. El plegamiento proteico es un proceso muy cooperativo Esta membrana es impermeable para la mayora de las sustancias, incluso para sustancias que deben acceder al interior de la clula como, por ejemplo, combustibles, materiales de construccin y molculas seal.
En consecuencia, el funcionamiento de la membrana a modo de barrera debe moderarse para permitir la entrada y salida de molculas e informacin. En otras palabras, la membrana debe hacerse semipermeable pero de un modo muy selectivo. Esta permeabilidad selectiva es la tarea de las protenas que estn integradas en la membrana plasmtica o asociadas a ella Figura 1.
Estas protenas facilitan la entrada de combustibles, como la glucosa, y de materiales de construccin, como los aminocidos, y transmiten informacin por ejemplo, la presencia de insulina en el torrente sanguneo.
Las protenas integradas en las membranas en amarillo y las que estn unidas a ellas en azul , permiten el intercambio de material e informacin con el entorno. La pared celular vegetal La membrana plasmtica de un vegetal est rodeada de una pared celular Figura 1. La pared celular est formada fundamentalmente por celulosa, un largo polmero lineal de molculas de glucosa. Las molculas de celulosa interaccionan entre s y con otros componentes de la pared celular para formar una robusta pared protectora para la clula.
B Retculo Ncleo endoplasmtico. B Diagrama de una clula vegetal tpica. Ribosoma Retculo endoplasmtico rugoso Microtbulo Filamento de actina Filamento intermedio. Los filamentos de actina, los filamentos intermedios y los microtbulos son componentes del citoesqueleto, que determina la forma de la clula y contribuye al movimiento de la clula.
Estos componentes se distribuyen por todo el citoplasma, asocindose con los dems orgnulos celulares. Purves y col. El citoplasma La sustancia bsica de la clula, el material que est rodeado por la membrana plasmtica, se denomina citoplasma. Es el lugar donde tienen lugar multitud de procesos bioqumicos, incluyendo las etapas iniciales del metabolismo de la glucosa, de la sntesis de cidos grasos y de la sntesis de protenas.
Anteriormente se crea que el citoplasma era una sopa de biomolculas importantes pero cada vez est resultando ms claro que la bioqumica del citoplasma est altamente organizada por medio de un entramado de lamentos estructurales denominado citoesqueleto. En muchos eucariotas, el citoesqueleto es un entramado formado por tres tipos de bras de naturaleza proteica los lamentos de actina, los lamentos intermedios y los microtbulos que sostienen la estructura de la clula, ayudan a que determinadas actividades bioqumicas estn localizadas en un lugar preciso e incluso funcionan a modo de autopistas moleculares a travs de los cuales las molculas se pueden desplazar de un lado a otro de la clula Figura 1.
Las funciones bioqumicas se encuentran confinadas en los compartimentos celulares Una diferencia calve entre las clulas eucariticas y las clulas procariticas es la presencia en eucariotas de un complejo conjunto de compartimentos intracelulares rodeados de membrana denominados orgnulos ver la Figura 1.
A continuacin, haremos un recorrido por la clula para investigar los orgnulos ms destacados, que aparecern en multitud de ocasiones durante nuestro estudio de la bioqumica. El ncleo El orgnulo de mayor tamao es el ncleo, que es un orgnulo rodeado de una doble membrana Figura 1. La membrana nuclear est salpicada de poros que permiten el transporte hacia el interior o hacia el exterior del ncleo.
Este transporte es crucial porque el ncleo es el centro de informacin de la clula. El ncleo es el lugar donde se encuentra el genoma de un organismo. Sin embargo, el ncleo es ms que un almacn.
Es el lugar donde la informacin genmica se expresa de forma selectiva en el momento adecuado y en su justa medida. La mitocondria La mitocondria posee dos membranas: una membrana mitocondrial externa que est en contacto con el citoplasma y una membrana mitocondrial interna que delimita la matriz de la mitocondria el equivalente mitocondrial del citoplasma Figura 1. El espacio entre las dos membranas es el espacio intermembrana. En las mitocondrias, las molculas combustible son sometidas a combustin para convertirse en dixido de carbono y agua con la generacin de energa celular, adenosina trifosfato ATP.
Venenos como el cianuro y el monxido de. En el panel B, la matriz mitocondrial se muestra en color azul claro [ A Keith R. Cuando estudiemos la bioqumica de este orgnulo en detalle, veremos que la estructura de la mitocondria est ntimamente relacionada con su funcionamiento bioqumico.
El cloroplasto Otro orgnulo rodeado de doble membrana y esencial para todas las formas de vida, pero que slo se puede encontrar en las clulas vegetales, es el cloroplasto ver Figura 1. Los cloroplastos proporcionan energa a la clula vegetal, a la planta y al resto del mundo viviente. Un cloroplasto es el lugar donde se produce una proeza bioqumica extraordinaria: la conversin de la luz solar en energa qumica, un proceso denominado fotosntesis.
Cada comida que ingerimos, ya sea una ensalada o un gran lete de jugosa carne, debe su existencia a la fotosntesis. Si se detuviese la fotosntesis, la vida en la Tierra desaparecera en unos 25 aos.
Se cree que la extincin masiva del periodo Cretcico hace 65,1 millones de aos , en la que desaparecieron los dinosaurios, fue debida a la colisin de un meteorito de gran tamao que lanz a la atmsfera una cantidad de material tan grande que impidi el paso de la luz del sol y, por tanto, dej de haber fotosntesis.
Algunos orgnulos procesan y seleccionan protenas e intercambian materiales con el entorno Examinemos brevemente otros orgnulos eucariticos ver Figura 1. El RE liso carece de ribosomas. El RE rugoso tiene ribosomas adheridos a l.
Sadava y col. El retculo endoplasmtico El retculo endoplasmtico es un conjunto de sacos membranosos. Multitud de reacciones bioqumicas tienen lugar tanto sobre la supercie citoplasmtica de estos sacos como en su interior, tambin llamado lumen.
El retculo endoplasmtico liso desempea diversas funciones, pero una funcin especialmente signicativa es el procesamiento de sustancias qumicas exgenas sustancias qumicas que se han originado en el exterior de la clula como, por ejemplo, las drogas. Cuanta ms droga ingiera un organismo, entre las que se incluye el alcohol, mayor cantidad de retculo endoplasmtico liso habr en el hgado.
El retculo endoplasmtico rugoso presenta aspecto granulado a causa de los ribosomas que se encuentran unidos por el lado citoplasmtico. Los ribosomas que se encuentran libres en el citoplasma intervienen en la sntesis de las protenas que se van a utilizar en el interior de la clula. Los ribosomas adheridos al retculo endoplasmtico rugoso sintetizan las protenas que estarn insertadas en las membranas celulares o que sern secretadas al exterior de la clula.
Durante el proceso de traduccin, las protenas sintetizadas en el retculo endoplasmtico rugoso son transportadas hasta el lumen. En el interior del lumen del. Vacuolas vegetales Adems del cloroplasto, otro orgnulo caracterstico de las clulas vegetales es una vacuola de gran tamao. Estas vacuolas almacenan agua, iones y diversos nutrientes.
Por ejemplo, las vacuolas de los frutos ctricos son ricas en cido ctrico, que es el responsable del sabor cido de estas frutas. El transporte de molculas a travs de la membrana de la vacuola se lleva a cabo por medio de protenas. Aspecto clnico Fallos en la funcin de los orgnulos pueden dar lugar a enfermedades Figura 1.
Micrografa de un lisosoma durante el proceso de digestin de una mitocondria M y de otros materiales celulares. Muchos estados patolgicos surgen a causa del mal funcionamiento de diversos orgnulos.
Por ejemplo, la hipercolesterolemia familiar, una enfermedad en la que nios con edades tan tempranas como 6 aos mueren de ataques al corazn, se debe a una endocitosis inecaz del colesterol presente en la sangre. Los elevados niveles de colesterol resultantes dan lugar a ataques al corazn.
La enfermedad de Tay-Sachs, que se caracteriza por debilidad muscular, demencia y muerte a edades tempranas, normalmente antes de los 3 aos, es el resultado de un funcionamiento incorrecto de los lisosomas. A medida que avancemos en nuestro estudio de la bioqumica repasaremos estas enfermedades y examinaremos muchas otras. La organizacin celular es una muestra del elevado contenido de informacin de la clula. Pero este breve repaso slo ha raspado la supercie del procesamiento de informacin que debe llevarse a cabo para construir algo tan sosticado como una clula.
En el resto de este libro de texto examinaremos las rutas bioqumicas de la energa y de la informacin que contribuyen a la construccin y al mantenimiento de los sistemas vivos. El hidrgeno y el oxgeno son los que predominan por la gran cantidad de agua que contienen pero en todas las biomolculas, el tomo ms frecuente es el carbono. Hay cuatro clases principales de biomolculas Las protenas, cidos nucleicos, lpidos y carbohidratos constituyen las cuatro clases principales de biomolculas.
Las protenas son las ms verstiles y desempean una funcin especialmente destacada cuando actan como enzimas. Los cidos nucleicos son, fundamentalmente, molculas que contienen informacin: el DNA es la informacin gentica de la mayora de los organismos, mientras que el RNA desempea diversas funciones, incluyendo la de servir de conexin entre el DNA y las protenas. Los lpidos sirven de combustible y para formar membranas. Los carbohidratos son las principales molculas combustible y tambin desempean un papel en las interacciones clula-clula.
El dogma central describe los principios bsicos de la transferencia de informacin biolgica El dogma central de la biologa establece que el DNA se replica para formar nuevas molculas de DNA. Las membranas delimitan la clula y desempean funciones celulares Las membranas, formadas por bicapas lipdicas, son cruciales para establecer fronteras entre las clulas y su entorno y para jar lmites entre regiones internas de multitud de clulas.
Desde el punto de vista estructural hay dos tipos distintos de clula: las clulas eucariticas y las clulas procariticas. Las clulas eucariticas se caracterizan por un complejo conjunto de compartimentos intracelulares rodeados de membrana denominados orgnulos. El ncleo es el orgnulo ms grande y alberga la informacin gentica de la clula. Otros orgnulos desempean funciones en la transformacin de la energa, en el procesamiento y secrecin de protenas y en la digestin.
Por el contrario, las clulas procariticas son ms pequeas y menos complejas y carecen de compartimentos rodeados de membrana. Trminos clave unidad de la bioqumica p. Protenas: catalizadores. Lpidos: combustiblesy estructura. Carbohidratos: combustiblesy comunicacin clula-clula.
Problemas 1. Qu se quiere decir mediante la expresin unidad de la bioqumica? Cules son las implicaciones de la unidad de la bioqumica? Similares, pero no iguales. Qu diferencias hay entre la estructura polimrica de las protenas y la del glucgeno? Una creencia ocial. Dena el dogma central de la biologa.
Procesamiento de la informacin. Dena replicacin, transcripcin y traduccin en relacin con el dogma central. Qu es una enzima? Complejas y no tan complejas. Qu diferencias hay entre clulas eucariticas y clulas procariticas? Un rgano diminuto? Qu es un orgnulo? Doble cobertura. Qu orgnulos estn rodeados por dos membranas?
En qu se diferencia la membrana nuclear de otras membranas? Una estrategia de salida. Trace la ruta que conduce a la formacin de una protena de secrecin desde su gen hasta su exocitosis por parte de la clula. Funcin y estructura. Asigne cada funcin al orgnulo correspondiente. Lugar donde se encuentra la mayor parte del DNA de la clula b Retculo endoplasmtico 2.
Lugar donde se oxida el liso combustible c Retculo endoplasmtico 3. Separa el interior de la rugoso clula del exterior d Aparato de Golgi 4. Transporta sustancias bioqumicas importantes al interior de la clula e Vesculas de transporte 5. Membrana con ribosomas adheridos f Grnulos de secrecin 6.
Lugar donde se produce la fotosntesis g Endosoma 7. Contiene enzimas digestivas h Lisosoma 8. Destinadas a fusionarse i Mitocondria con la membrana j Cloroplasto plasmtica 9. Forma frecuente de la k Ncleo membrana citoplasmtica l Membrana plasmtica Lugar donde se aaden carbohidratos a las protenas Facilita la comunicacin entre el retculo endoplasmtico rugoso y el aparato de Golgi Procesa sustancias qumicas exgenas.
Nuestros sentidos vista, gusto, olfato, odo y tacto nos permiten captar experiencias del mundo. Disfrutamos de la suavidad de la piel de un gatito y del sonido de sus ronroneos mediante el tacto y el odo. Sorprendentemente, estos sensuales placeres dependen de enlaces qumicos dbiles y reversibles. Los materiales de construccin de las clulas son los millones de molculas individuales que se incluyen dentro de las cuatro clases fundamentales de biomolculas presentes en los seres vivos protenas, cidos nucleicos, lpidos y carbohidratos.
Estas molculas son, en su mayor parte, estables porque estn construidas con enlaces covalentes fuertes enlaces en los que los electrones se comparten entre los tomos involucrados. Sin embargo, tanto la extraordinaria estructura de la clula como su funcionamiento se estabilizan mediante interacciones dbiles que poseen tan solo una fraccin de la fuerza de los enlaces covalentes.
Dos cuestiones nos vienen inmediatamente a la cabeza: Cmo es posible esta estabilizacin? La respuesta a la primera pregunta es que la estabilidad est en los nmeros. Muchos enlaces dbiles pueden dar lugar a estructuras estables de gran tamao.
La respuesta a la segunda pregunta es que los enlaces dbiles permiten interacciones transitorias. Un sustrato se puede unir a una enzima y el producto puede abandonar la enzima. Una hormona se puede unir a su receptor y, posteriormente, disociarse del receptor una vez ha sido recibida la seal.
Los enlaces dbiles permiten interacciones dinmicas y hacen posible que la energa y la informacin se desplacen por la clula y por el organismo. Las interacciones qumicas transitorias constituyen la base de la bioqumica y de la propia vida. El agua es el disolvente de la vida y afecta enormemente a los enlaces dbiles haciendo que algunos sean ms dbiles e impulsando la formacin de otros.
Por ejemplo, las molculas hidrofbicas, como las grasas, no pueden interaccionar de ninguna manera con el agua. Sin embargo, se puede sacar provecho de esta antipata qumica. Figura 2. Las salamanquesas pueden desplazarse por el techo sujetas nicamente por enlaces dbiles denominados fuerzas de van der Waals. Explique por qu. Una caracterstica importante de los enlaces dbiles es que se pueden romper con facilidad. El DNA proporciona un excelente ejemplo de por qu la ruptura de enlaces dbiles resulta decisiva.
Los puentes de hidrgeno entre los pares de bases estabilizan la doble hlice y mantienen la informacin codicada la secuencia de bases en el interior de la hlice, alejada de posibles reacciones dainas Figura 2.
Sin embargo, tal y como se arm en el Captulo 1, para que la informacin sea til, tiene que ser accesible. Por consiguiente, la doble hlice se puede abrir las hebras se separan para que el DNA se pueda replicar o para que los genes del DNA se puedan expresar. Las interacciones dbiles son lo sucientemente fuertes como para estabilizar y proteger el DNA, pero lo sucientemente dbiles como para permitir el acceso a la informacin de la secuencia de bases en las circunstancias adecuadas.
Los puentes de hidrgeno entre los pares de bases adenina-timina y guanina-citosina estabilizan la doble hlice. Sin embargo, no todas las molculas son polares o inicas. Existe otro tipo de molculas que se denominan molculas no polares o hidrofbicas porque, sencillamente, no pueden interaccionar con el agua. El alio de ensalada con aceite y vinagre ilustra las propiedades de las molculas hidrofbicas en presencia de agua.
A menos que se agite la mezcla vigorosamente, el aceite y el vinagre este ltimo formado mayoritariamente por agua forman dos capas distintas. Incluso despus de agitar, las capas se vuelven a formar rpidamente.
Cul es el fundamento de este tipo de organizacin? En el maravilloso cuento de Lewis Carrol A travs del espejo, Alicia entra en un mundo de encantadoras curiosidades. Si Alicia hubiese sido bioqumica, se habra preguntado si la estereoqumica de los aminocidos del espejo sera la imagen especular de la de los aminocidos de su mundo normal. De hecho, sus baldas estn repletas de aminocidos en polvo que se utilizan como suplemento a la dieta, lo que permite a los culturistas intensificar el crecimiento muscular.
Sin embargo, los aminocidos, por s solos, son compuestos clave en bioqumica. Algunos aminocidos funcionan como molculas seal, como, por ejemplo, neurotransmisores, y todos los aminocidos son precursores de otras biomolculas, como, por ejemplo, hormonas, cidos nucleicos, lpidos y, como acabamos de mencionar, protenas.
En este captulo, vamos a estudiar las propiedades qumicas fundamentales de los aminocidos. Las biomolculas se representarn de dos formas distintas Las protenas, como todas las sustancias qumicas en general, deben su asombrosa variedad de funciones a la capacidad para formar estructuras tridimensionales.
Cmo se ven estas biomolculas en pginas bidimensionales? En este libro, las mo-. Se puede considerar la serina como una versin de la alanina que tiene un grupo hidroxilo unido al grupo metilo, mientras que la treonina parece una valina en la que un grupo hidroxilo ocupa el lugar de uno de los grupos metilo de la valina. La tirosina es parecida a la fenilalanina pero contiene un grupo hidroxilo hidroflico unido al gran anillo aromtico.
Los grupos hidroxilo de la serina, treonina y tirosina los hacen ms hidroflicos les gusta el agua y reactivos que sus respectivos homlogos no polares alanina, valina y fenilalanina. La cistena es, desde el punto de vista estructural, similar a la serina pero contiene un grupo sulfhidrilo, o tiol SH , en lugar del grupo hidroxilo.
El grupo sulfhidrilo es mucho ms reactivo que un grupo hidroxilo y a pH ligeramente bsico puede perder un protn para formar un grupo tiolato reactivo. Una pareja de grupos sulfhidrilos que se encuentren muy cerca puede formar enlaces disulfuro enlaces covalentes que resultan particularmente importantes a la hora de estabilizar algunas protenas, tal y como se ver en el Captulo 4. Adems, el conjunto de aminocidos polares incluye la asparagina y el glutamato, que contienen una carboxamida terminal.
La lisina es un aminocido esencial p. En animales de experimentacin sometidos a una dieta basada en cereales, la ingesta insuficiente de lisina increment la ansiedad provocada por el estrs.
Recientes estudios sugieren que esta respuesta a la carencia de lisina tambin podra producirse en los seres humanos. Los aminocidos cargados positivamente son hidroflicos Centramos ahora nuestra atencin en los aminocidos que contienen cadenas laterales cargadas positivamente que hacen que estos aminocidos sean muy hidroflicos Figura 3. La lisina y la arginina poseen largas cadenas laterales que terminan en grupos que estn cargados positivamente a pH neutro.
La lisina acaba en un grupo amino y la arginina en un grupo guanidinio. Observe que los grupos R de la lisina y de la arginina presentan caractersticas duales las cadenas carbonadas constituyen un esqueleto hidrocarbonado parecido al del aminocido leucina, pero la cadena termina con una carga positiva. Esta combinacin de caractersticas contribuye a la gran variedad de propiedades qumicas de estos aminocidos.
La histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromtico que tambin puede estar cargado positivamente. Con un valor de pKa cercano a 6, el grupo imidazol de la histidina es nico en el sentido de que en las proximidades del pH neutro puede estar sin carga o cargado positivamente, en funcin de su entorno local Figura 3. De hecho, la histidina se encuentra frecuentemente en los centros activos de las enzimas, donde el anillo imidazol puede unir o liberar protones en el transcurso de las reacciones enzimticas.
Figura 3. En las proximidades del pH fisiolgico, la histidina puede unirse a protones o liberarlos. Los aminocidos cargados negativamente presentan cadenas laterales cidas Los dos aminocidos que pertenecen a este grupo, el cido asprtico y el cido glutmico, poseen cadenas laterales cidas que habitualmente se encuentran cargadas negativamente en las condiciones intracelulares Figura 3.
A menudo, estos aminocidos se denominan aspartato y glutamato para enfatizar la presencia de la carga negativa en sus cadenas laterales.
En algunas protenas, estas cadenas laterales aceptan protones, lo que neutraliza la carga negativa. A menudo, esta capacidad es importante desde el punto de vista funcional. El aspartato y el glutamato estn relacionados con la asparagina y a la glutamina ya que, en estos ltimos, la carboxamida ocupa el lugar que en la primera pareja ocupan los grupos carboxlicos.
Las cadenas laterales ionizables incrementan la reactividad y la formacin de enlaces Siete de los 20 aminocidos tirosina, cistena, arginina, lisina, histidina, cido asprtico y cido glutmico presentan cadenas laterales fcilmente ionizables.
Estos siete aminocidos son capaces tanto de formar enlaces inicos como de donar o aceptar protones para facilitar las reacciones. La capacidad de donar o aceptar protones se denomina catlisis cido-base y es una importante reaccin qumica para muchas enzimas.
Veremos la importancia de la histidina como catalizador cido-base cuando estudiemos la quimotripsina, una enzima que digiere protenas, en el Captulo 8. La Tabla 3. El glutamato monosdico GMS , que es glutamato con sodio unido a un grupo cido, se utiliza frecuentemente como un intensificador del sabor.
De hecho, el sabor del glutamato y del aspartato denominado umami, que procede de la palabra japonesa exquisitez es uno de los cinco sabores primarios; los otros son: dulce, cido, amargo y salado. Cite tres aminocidos que contengan grupos hidroxilo. Nota: los valores de pKa dependen de la temperatura, de la fuerza inica y del microentorno del grupo ionizable.
Los aminocidos que no se pueden generar en el organismo deber ser suministrados por la dieta y se denominan aminocidos esenciales. El resto se denominan aminocidos no esenciales Tabla 3. Esta denominacin hace referencia a un organismo en unas condiciones concretas. Por ejemplo, un ser humano adulto puede sintetizar suciente arginina como para satisfacer sus necesidades, pero un nio en crecimiento necesita ms arginina que la que su cuerpo es capaz de suministrar para satisfacer las demandas de la sntesis de protenas durante el crecimiento rpido.
Observe la tripa hinchada. Esta hinchazn edema se debe a la acumulacin de lquido en los tejidos porque no hay suficientes protenas en la sangre. Un ejemplo de la importancia de los aminocidos en la dieta ingeridos habitualmente en forma de protenas es el kwashiorkor, una forma particular de malnutricin. Esta enfermedad se deni por vez primera en la dcada de en Ghana. En la lengua Ga, un dialecto ghaniano, kwashiorkor signica enfermedad del nio desplazado; es decir, la enfermedad que surge cuando un nio es destetado a causa del nacimiento de un hermano.
Es una forma de malnutricin que aparece cuando la ingesta de protenas es insuciente. Los sntomas iniciales de la enfermedad son un letargo generalizado, irritabilidad y un crecimiento atroado.
Si se trata lo sucientemente pronto, los efectos de la enfermedad son reversibles. Sin embargo, si no se corrige a tiempo, muchos sistemas siolgicos no consiguen desarrollarse adecuadamente, incluyendo el cerebro. Por ejemplo, los nios padecern diversas enfermedades infecciosas porque sus sistemas inmunitarios, formados por multitud de protenas diferentes, no se pueden construir de modo que funcionen de forma apropiada.
Anlogamente, la falta de protenas impide el desarrollo completo del sistema nervioso central, lo que da lugar a la aparicin de problemas neurolgicos. La caracterstica ms frecuente de un nio que padece kwashiorkor es un vientre grande y protuberante Figura 3. El vientre grande no es una seal de un exceso de caloras sino de un edema, otra consecuencia de la falta de protenas.
El edema es la hinchazn que resulta del exceso de agua en los tejidos. Una cantidad insuciente de protena en la sangre del nio distorsiona la normal distribucin del agua entre el plasma y los capilares circundantes. Aunque lo que ms se nota es el vientre hinchado, es frecuente que las extremidades de un nio que padece kwashiorkor tambin estn hinchadas. Estos nios enfermos ofrecen una imagen abrumadora de la crucial importancia de las protenas para la vida.
Resumen 3. Cada aminocido consta de un tomo de carbono tetradrico central unido a un grupo amino, a un grupo cido carboxlico, a una cadena lateral caracterstica y a un tomo de hidrgeno. Estos centros tetradricos, a excepcin del de la glicina, son quirales; en la protenas solo hay ismeros l.
Todas las protenas naturales se construyen a partir del mismo conjunto de 20 aminocidos. En funcin de las propiedades qumicas de las cadenas laterales, los aminocidos se pueden clasicar de la siguiente forma: 1 cadenas laterales hidrofbicas glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina y los aminocidos aromticos fenilalanina y triptfano; 2 aminocidos polares serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina; 3 aminocidos cargados positivamente lisina, arginina e histidina; y 4 aminocidos cargados negativamente cido asprtico y cido glutmico.
A pesar de que los seres humanos pueden fabricar 11 aminocidos, hay nueve que tienen que ser aportados por la dieta. Estos nueve aminocidos se denominan aminocidos esenciales porque son necesarios para un crecimiento y desarrollo saludables.
La lisina, la arginina y la histidina estn cargadas positivamente a pH neutro. Los tres aminocidos que contienen grupos hidroxilo son la serina, la treonina y la tirosina.
Mensaje oculto. Examine los siguientes cuatro aminocidos. Cules son sus nombres, sus abreviaturas de tres letras y sus smbolos de una letra? En el torrente sanguneo, los glbulos rojos transportan oxgeno desde los pulmones a los tejidos, donde se necesita oxgeno. La hemoglobina, una protena formada por cuatro subunidades que contienen un pigmento llamado hemo que se une al oxgeno y que confiere a la sangre su color, transporta oxgeno y lo libera all donde se necesite.
Esta protena transporta eficazmente el oxgeno desde los pulmones a los tejidos y contribuye al transporte del dixido de carbono y de los iones hidrgeno hacia los pulmones. La hemoglobina es un maravilloso ejemplo del hecho de que el alosterismo no es una propiedad exclusiva de las enzimas.
Los principios bsicos del alosterismo se reejan muy bien en el caso de la hemoglobina. De hecho, muchos de los principios de la regulacin alostrica se descubrieron gracias al estudio de la hemoglobina, la primera protena alostrica que se lleg a conocer a nivel atmico. El estudio de las enzimas alostricas y el de la hemoglobina estn tan entrelazados que el bioqumico francs Jacques Monod elev la hemoglobina a la categora de enzima honoraria.
En este captulo, estudiaremos las propiedades alostricas de la hemoglobina, incluyendo cmo se regula la capacidad de esta protena para transportar oxgeno para adecuarse a las necesidades siolgicas de un organismo. Tambin echaremos un vistazo a un pariente qumico cercano de la hemoglobina, la protena mioglobina.
Localizada en el msculo, la mioglobina puede facilitar la difusin del oxgeno hacia los lugares de la clula que necesitan oxgeno y proporcionar un suministro de reserva de oxgeno en casos de necesidad, aunque el papel exacto de la mioglobina no est claro. La presin parcial es la fraccin de la presin total de una mezcla de gases que corresponde a uno de los componentes de la mezcla, en este caso, al oxgeno.
Por ejemplo, 1 atmsfera de presin torr, o la presin de una columna de mercurio de mm de altura. En los alveolos de los pulmones, la presin parcial del oxgeno es de torr debido a la presencia de vapor de agua y al intercambio de gases que tiene lugar. De hecho, la relevancia siolgica del efecto cooperativo en las protenas alostricas resulta particularmente evidente en la accin de la hemoglobina.
El oxgeno tiene que ser transportado en la sangre desde los pulmones, donde la presin parcial de oxgeno pO2 es elevada aproximadamente torr , hasta los tejidos, donde la presin parcial de oxgeno es mucho menor normalmente, de unos 20 torr.
Figura 9. Esta curva, obtenida para la hemoglobina de los glbulos rojos, se parece en cierta forma a la letra S, lo que indica que en cada molcula de hemoglobina hay varios lugares de unin al oxgeno pero que interaccionan entre s. A modo de comparacin se muestra en color negro la curva de unin de la mioglobina.
Consideremos cmo el comportamiento cooperativo descrito se traduce en un transporte de oxgeno eciente. Por qu libera la hemoglobina solo una parte del oxgeno que transporta? Como se podr suponer a raz de lo que se coment anteriormente sobre las enzimas alostricas, los reguladores alostricos liberados por los tejidos pueden incrementar an ms la liberacin de oxgeno. Estudiaremos estos reguladores ms adelante en este mismo captulo.
Observe que la mioglobina consta de una nica cadena polipeptdica, formada por hlices conectadas mediante giros, con un lugar de unin al oxgeno. Gracias a la cooperatividad entre los lugares de unin al O2, la hemoglobina libera ms O2 a los tejidos del que liberara la mioglobina. Esta estructura recurrente, que tambin est presente en la hemoglobina, se denomina plegamiento de las globinas.
La mioglobina puede presentarse en dos formas: como desoximioglobina, una forma que no contiene oxgeno, o como oximioglobina, una forma que est unida.
Aspecto biolgico Las adaptaciones de la hemoglobina permiten el transporte de oxgeno en ambientes extremos El ganso indio Anser indicus Figura 9. A modo de comparacin, considere que los seres humanos que suben al Everest deben aclimatarse durante semanas a la menor pO2 y, an as, lo normal es que necesiten mscaras de oxgeno para subir.
Aunque la base bioqumica de la increble proeza siolgica de esta ave no se ha establecido claramente, los cambios en la hemoglobina pueden ser importantes. Comparados con sus primos que vuelan a menor altura, la hemoglobina del ganso indio presenta cuatro cambios en su secuencia de aminocidos, tres en la cadena y uno en la cadena. Uno de los cambios en la cadena consiste en la presencia de una alanina en vez de una prolina, lo que deshace un contacto de van der Waals y facilita la formacin del estado R, permitiendo as a la protena unirse ms fcilmente al oxgeno.
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